科技日报北京6月28日电 记者张佳欣 北京讯 由美国得克萨斯农工大学研究人员研发的新型激光技术，有望让科学家们直接检测生命体内的量子作用力。这项突破性进展刊登在新一期《科学进展》杂志上。借助这项技术，研究人员不仅能实时观察蛋白质内部的微观动态，还能准确预测药物与蛋白质结合的效能，从而为加速新药开发开辟了新途径。
药物的实际效果，很大程度依赖于其能否精准地与目标蛋白结合。除了传统的化学键之外，还存在一种名为π-π堆积的弱量子相互作用，这种力在维持DNA和蛋白质的三维结构稳定中扮演着关键角色，并且成为许多药物识别靶标的重要基础。
过去，由于这种量子作用力极其微弱，科学家们往往通过X射线晶体学、质谱分析以及计算模型等方式来间接推断其存在，却无法实现直接测量，更不用说实时观察它在生命体系内的变化了。
此次研究团队提出的“热稳定拉曼相互作用分析”（TRIP）技术，采用了拉曼光谱原理。研究人员向样品发射激光，随后记录下返回的分子振动信号。这一过程，可以理解为在“倾听”被激发化学键所发出的独特旋律。
每一种化学键都有其特有的振动频率，一旦发生π-π堆积，苯丙氨酸中苯环的振动频率就会出现轻微偏移，如同乐手发生了细微跑调。TRIP技术的核心优势在于能够捕捉这些几乎难以辨识的变化，将原本隐形的量子作用力转化为可供检测的信号。
为确保技术的有效性，研究小组选定新冠病毒主蛋白酶作为实验对象。这种蛋白酶是病毒复制过程中的关键成分，仅当两个蛋白酶蛋白形成二聚体时才能发挥功能，而该过程恰好伴随着π-π堆积现象的发生。实验结果显示，TRIP能够实时捕捉这些变化，其结果与量子力学密度泛函理论计算得出的数据高度吻合。
在随后的研究中，研究人员使用TRIP技术测试了多种抗病毒药物。结果发现，药物的活性强度与其产生的振动信号强度成正比。这表明，在量子尺度上的相互作用，确实能够预示药物与蛋白质结合的能力，为候选药物的筛选提供了新的评估方法。
编辑：祝萍
